Spojovací štruktúra tkaniva, funkcie, zloženie

Vlastnosti chemickej štruktúry spojivového tkaniva

Spojivového tkaniva, je až do 50% hmotnosti ľudského tela. Ide o prepojenie medzi všetkými tkanív tela. K dispozícii sú 3 typy spojivového tkaniva:
- skutočná spojivového tkaniva;
- chrupavkovitý spojivových tkanív;
- kostné spojivové tkanivo
Spojivového tkaniva možno vykonávať ako samostatná funkcie a zahŕňajú ako vrstvy v iných tkanivách.

Funkcia spojivového tkaniva

1. Štruktúra
2. Zabezpečenie priepustnosti konštantný tkaniva
3. Zaistenie rovnováhy vody a soli
4. Účasť v imunitnej obrane tela

Zloženie a štruktúra spojivového tkaniva

Spojivového tkaniva sa rozlišujú: medzibunkovej (hlavný) LÁTKA prvkov bunky predsiení (kolagénne vlákna). Funkcia: medzibunkovej substancia je oveľa viac ako v bunkových elementov.

Intercelulárnej (hlavný) LÁTKA

Rôsolovitá konzistencia základného materiálu vďaka svojmu zloženiu. Základný materiál - vysoko hydratovaný gél, ktorý je tvorený makromolekulových zlúčenín, ktoré tvoria až 30% hmotnostných medzibunkovej látky. Zvyšných 70% - voda.
Vysokomolekulárnych zložiek sú proteíny a sacharidy. Sacharidy vo svojej štruktúre sú heteropolysacharidy - GLYUKOZOAMINOGLIKANY (GAG). Tieto heteropolysacharidy postavené disacharidové jednotky, ktoré sú ich monomérov.

Podľa monomér štruktúra rozlíšiť druhy GAG 7:
1. Kyselina hyalurónová
2. chondroitín-4-sulfát
3. chondroitín-6-sulfát
4. dermatansulfat
5. keratan
6. heparansulfát
7. Heparín

Monoméry rôzne GAG ​​sú postavené na rovnakom princípe. Po prvé, ich štruktúra zahŕňa hexuronové kyseliny: beta-D-glukurónovej kyseliny, beta-L-iduronové kyseliny. V niektorých GAG namiesto kyseliny beta-D-glukurónovej zistené, beta-D-galaktózu:




Druhou zložkou je monomér GAG amin. Hexosamines prezentované glukosamín a galaktozamín, a často ich acetylové deriváty: beta-D-N-acetylglukosamin, beta-D-N-acetylgalaktozamín:





V rámci monoméru hexuronové kyseliny a hexosaminu pripojený 1,3-beta-glykosidickou väzbou. Výnimka - heparín (jeho a-1,3-glykosidické väzby). Medzi monoméry, 1,4-beta-glykosidické väzby (heparín - 1,4-alfa-glykosidické väzby) (viď obrázok). GAG štruktúra rôzne monoméry a ich množstvo, vzťahy medzi nimi.

kyselina hyalurónová



Molekulová hmotnosť tohto polyméru - až 1.000.000 Da. Monomér postavený z kyseliny glukurónovej a N-acetylglukosamin. Vnútri monomér - 1,3-beta-glykosidické väzby medzi monomérmi - 1,4-beta-glykosidickou väzbou. Kyselina hyalurónová môže byť vo voľnej forme a v zložitých agregátov. Je to jediný zástupca GAG, ktorý nie je sulfátované.

chondroitín sulfát




2 typy: chondroitín-4-sulfátu a chondroitín-6-sulfát. Líšia sa zvyšok usporiadanie miesto kyseliny sírovej. Všetky obsahujú zvyšok kyseliny sírovej. Monomér chondroitín sulfát skonštruovaný z kyseliny glukurónovej a N-atsetilgalaktozaminsulfata. Nájdené v väzov v kĺboch ​​a tkanivách zuba.

dermatan sulfát




Jeho monomér je vyrobený z kyseliny iduronové a galaktozamín-4-sulfátu. On je jeden z konštrukčných prvkov chrupavky tkaniva.

síran keratan




Monomér keratansulfát sa skladá z galaktózy a N-acetylglukosamin-6-sulfátu.

Heparansulfát a heparín



Sú vysoko sulfatovaný (monomér 2-3 zvyšok kyseliny sírovej). Kompozícia sa skladá z glukuronátu-2-sulfát a N-acetylglukosamin-6-sulfátu.

Dlhé polysacharidové reťazce sú tvorené do kvapôčok. Avšak, tieto guličky voľné (nemajú kompaktné stohovanie) a zaujímajú relatívne veľký objem. GAG sú hydrofilné zlúčeniny, ktoré obsahujú mnoho hydroxylových skupín, ktoré majú významný záporný náboj (veľa karboxylovej a skupiny sulfónovej kyseliny). Významný záporný náboj podporuje priľnutie k nemu kladne nabité katióny draslík, sodík, vápnik, horčík. To ďalej zvyšuje schopnosť zadržiavať vodu, a podporuje disociáciu molekúl týchto látok v spojivovom tkanive.

GAG sú súčasťou komplexu proteínov nazvanej proteoglykánmi. GAG aby proteoglykánmi v 95% ich hmotnosti. Zvyšných 5%, vzhľadom na hmotnosť - to je proteín. Proteínové a neproteínová zložky proteoglykánmi sú viazané silnými kovalentními väzbami. Ako ich proteoglykánov molekula?




Proteínová zložka - jedná sa o špeciálny COR-proteín. K nemu pomocou trisacharidov pripojiť GAG. COR-1 molekulu proteínu môže pripojiť až 100 GAG.

V bunke sú proteoglykánmi spojené s kyselinou hyalurónovou. Tvorí komplexné supramolekulární komplexy. To sa skladá z kyseliny hyalurónovej, špecifických väzobných proteínov a proteoglykánov. Elastické GAG reťazce zložené z proteoglykánov tvoriť makromolekulové forma sieťované štruktúry. Takáto chemická štruktúra poskytuje funkciu molekulových sít, ktoré majú konkrétny veľkosti pórov v rôznych dopravných látky a metabolitov. Veľkosť pórov sa určuje podľa typu GAG panujúcej v danej tkanive. Napríklad, spojovacie puzdro obličiek glomeruly poskytuje selektívne transport látok v procese ultrafiltráciou. Vzhľadom na množstvo sulfónovej a karboxylové skupiny sú polyanionty sieťované štruktúry, schopné ukladanie vody, niektoré katióny (K +, Na +, Ca + 2, Mg + 2).




Ďalej proteoglykánmi, glykoproteíny, obsahuje základnú látku.

glykoproteíny

Ich sacharidov zložka - je oligosacharid obsahujúci 10 - 15 monomérne jednotky. Tieto monomérne jednotky sú väčšinou menšie monosacharidy: mannosa, fukosa a metilpentozy ramnózy, arabinózy, xylózy. Na konci tohto je ďalší oligosacharid odvodená monosacharidy: kyselinu sialovej (acyl derivát neuraminové kyseliny). V prípade, že koncentrácia kyseliny sialovej v krvi sa zvyšuje - teda, je rozpad extracelulárnej matrix. K tomu dochádza pri zápale.

Glykoproteíny sú rozdelené do 2 skupín:
1. Rozpustná
2. Nerozpustná.

Sacharidová časť glykoproteínov je veľmi premenná. Dôležité je sekvencia monosacharidov, ako aj sekvencie aminokyselín v proteínu časti. Glykoproteíny najviac študovaných rozpustnej a nerozpustnej laminínu, fibronektínu.

Rozpustný glykoproteín najmä bielkoviny - fibronektín. Molekulová hmotnosť fibronektínu - 440 kDa. Skladá sa z dvoch polypeptidových reťazcov spojených disulfidovými mostíkom. To má väzbové miesta s proteoglykánmi, s vláknitých štruktúr, glykolipidov bunkových membrán. Preto sa nazýva fibronektín "molekulárnej lepidlo", To je zvyčajne umiestnený na povrchu fibroblastov a podieľa sa na adhéziu všetkých týchto bunkových štruktúr, a v dôsledku toho bunka. Je známe, že keď je množstvo nádorových ochorení fibronektínu znížená, čo podporuje metastázovaniu nádoru.

Tým, rozpustných glykoproteínov miestami VR-proteín - proteoglykánov zložka, väzbové proteíny, a množstvo proteíny krvnej plazmy.

Nerozpustné glykoproteíny forma "rám", "stróma" extracelulárnej matrix.
Nerozpustnými glykoproteínov zahŕňajú laminínu. Molekulová hmotnosť proteínu - 10.000 kDa. Obsahuje rovnaké sacharidové zložky, ako sú Gangliozidy a bunkových membrán.

Sacharidové zložky glykoproteínov, rovnako ako glykoproteíny a uhľovodíkových zložiek má vlastnosti tkanivových antigénov.

Katabolizmus KOMPONENTY zásadité látky

Je pod vplyvom niektorých hydroláz.

Napríklad, glykoproteíny neuraminidázy štiepi z N-acetylneuraminové (sialovej) kyseliny, a majú destabilizuje glykoproteín absorbovanej makrofágy. Preto je koncentrácia v krvi kyseliny sialovej - charakteristika spojivového stave tkaniva. Táto koncentrácia je pri zápalových procesoch veľa zvýšil.

Pri zlyhaní katabolické enzýmy základná látka vyvinúť choroba - mukopolysacharidózy, pri ktorej je akumulácia v tkanivách rôznych GAG.

Spojivového tkaniva vlákna

V extracelulárnej matrix sú 2 typy vláknitých štruktúr: kolagénu a elastínu vlákna. Ich hlavnou zložkou je nerozpustný proteín kolagén.

KOLAGÉN - proteínový komplex sa týka skupiny glykoproteínov má kvartérne štruktúru, jej molekulová hmotnosť je 300 kDa. To je 30% z celkového proteínu v ľudskom tele. Jeho fibrilárna štruktúry - vinuté-cievka sa skladá z 3-alfa-reťazca. Nerozpustný vo vode, soľné roztoky, zriedené roztoky kyselín a zásad. To je vzhľadom k primárnej štruktúre kolagénu. V 70% kolagénu aminokyselín sú hydrofóbne. Aminokyselín polypeptidového reťazce sú usporiadané v skupinách (trojica) vzájomne podobné štruktúry, ktorý sa skladá z troch aminokyselín. Každý tretí aminokyseliny v primárnej štruktúre kolagénu - je glycín (triády (alebo skupina): (Gly-X-Y) n, kde X - akúkoľvek aminokyselinu alebo hydroxyprolínu, Y - akúkoľvek aminokyselinu alebo hydroxyprolín alebo hydroxylysin). Tieto aminoskupiny polypeptidového reťazca sa opakujú. Nezvyčajné a sekundárne štruktúra kolagénu: Krok jednu otáčku cievky predstavuje iba 3 aminokyseliny (ešte o niečo menej ako 3), namiesto 3,6 aminokyselín za 1 kolo, ako je pozorované u ďalších proteínov. Táto tesná špirála obal kvôli prítomnosti glycínu. Táto funkcia určuje hornú štruktúru kolagénu. Kolagén molekula je vyrobený z 3-reťazcov a ich trojitej špirály. Tento trojitý helix sa skladá z 2 alfa1 reťazcov a jeden alfa2 reťazca. V každom reťazci 1000 aminokyselinových zvyškov. Reťaze sú rovnobežné a majú nezvyčajnú stohovacie plocha: nachádzajú mimo hydrofóbnych aminokyselinových zvyškov. Existuje niekoľko typov kolagénu, geneticky odlišných.

syntézu kolagénu




Existuje 8 stupňa biosyntézy kolagénu: 5 intracelulárnu a extracelulárnu 3.

1.etapa
Vyskytuje sa na ribozómy syntetizované molekuly prekurzora: preprokollagen.

2. etapa
Použitie signálneho peptidu &ldquo-pre&rdquo- transport molekuly v kanálikoch endoplazmatického retikula. Tam sa štiepi "pre" - tvoril "prokolagénu".

3- ETAPA
Aminokyselinové zvyšky lyzínu a prolín v zložení molekúl kolagénu sa oxidujú pôsobením enzýmov prolylhydroxylázy a lysyl-hydroxylázy (tieto oxidačné enzýmy sú monooxygenázami podpodklassu) (viď obrázok). Nedostatok vitamínu "C" - kyselina askorbová je pozorovaná skorbut, - ochorenie spôsobené chybným syntézy kolagénu s nízkou mechanickou pevnosťou, ktorá spôsobuje, najmä uvoľnenie z cievnej steny a ďalších nepriaznivých javov.

4. etapa
Posttranslačné modifikácie - glykozylácia prokolagénu enzýmom glykosyltransferázové. Tento enzým prenáša glukózu alebo galaktózu na hydroxylové skupiny hydroxylysin.

5. etapa
Konečné intracelulárna štádium - je vytvorenie trojitej špirály - tropocollagen (rozpustný kolagén). Ako súčasť pre-sekvencie, - amino-cysteínu kyseliny, ktoré tvoria disulfidovou väzbu medzi reťazcami. Proces skrutkovice.

6. stupeň
Tropokolagen sa vylučuje do extracelulárneho média, kde aminoskupina a karboksiproteinazy odštiepiť (Pro -) - sekvencie.

7. etapa
Kovalentná "prešívanie" tropokolagen na báze "end-to-end" na nerozpustný kolagén. V tomto procese sa časť dostáva enzým lysyl oxidázy (flavometalloprotein obsahuje FAD a Cu). Oxidácia sa vyskytuje a radikálny deaminácia lyzínu za vzniku aldehydové skupiny. Potom, medzi nimi je aldehyd zvyšky lyzínu väzba. Až po viacnásobnej zosieťovania kolagénových fibríl sa na jeho unikátny sile, stáva sa z nerozťažiteľného vlákien. Lysyl oxidáza je Cu-dependentný enzým, takže nedostatok medi v tele znižuje pevnosť spojivového tkaniva, v dôsledku výrazného zvýšenia množstva rozpustného kolagénu (tropocollagen).

8. etapa
Asociácia molekúl nerozpustného kolagénu na "strane na bočných." Združenie fibríl sa vykonáva tak, že každý nasledujúci reťazec je posunutý o 1/4 jeho dĺžky s ohľadom na predchádzajúce obvode.

elastické vlákna

2. druh vlákien - pružná. Štruktúra základne - proteín elastín. Elastín je viac hydrofóbna než kolagén. Je to až do 90% hydrofóbnych aminokyselín. Mnoho z lyzínu, existujú oblasti, s presne definovanou sekvenciou aminokyselín. Reťaze sa ukladá do priestoru vo forme guličiek. Globule jedného polypeptidového reťazca s názvom alfa elastín. Vzhľadom k lysinové zvyšky interakcie medzi molekulami alfa-elastínu.



Pri tvorbe tejto konštrukcie sú zapojené lysinové zvyšky aminokyselín. Táto štruktúra desmosin. Desmosin - pyridín štruktúra, ktorá sa pripraví reakciou 4-lyzínu molekúl alfa-elastínu.

Bunkové elementy spojivového tkaniva.

To fibroblasty, žírne bunky a makrofágy. Pri týchto spôsoboch dochádza syntézu konštrukčných prvkov a spracovať odbúravanie spojivového tkaniva. Kolagén je vo veku 10 rokov aktualizované o 50%. Fibroblasty sú syntetické procesy: kolagén, elastín.