Medzi hlavné chemické zložky živých organizmov

Video: Chemické zloženie buniek

Tento článok bude uvedený prehľad štruktúry a funkcie hlavných chemických zložiek živých organizmov nevyhnutná pre pochopenie hlavných výhod tohto materiálu. Podrobnejšie v tejto časti je materiál považovaný za v priebehu organickej chémie a biochémie.

Zásadnú úlohu v štruktúre a činnosti organizmov hrať proteíny (proteíny) - dusíkaté organické makromolekulové látky, zložený z a-aminokyselín. Väčšina biologických funkcií proteínov sa vykonáva, alebo ich priamej účasti. Bielkoviny - základné a nevyhnutnou zložkou všetkých organizmov. V prírode existuje asi 10 10.-12. Októbrom rôzne proteíny zodpovedné za životy viac ako 2 milióny druhov organizmov všetkých stupňov obtiažnosti - od vírusov na človeka.

Proteíny molekulovej hmotnosti v rozmedzí 10000-1000000. Napriek rozdielom v štruktúre a funkcii, elementárne zloženie proteínov mierne líšia. Proteíny obsahujú (% na hmotnosť sušiny): 50 ... 55% uhlíka, 21 ..23% kyslíka, 15 ... 17% z dusíka, 6 ... 7% vodíka, 0,3 ... 2 5% síry. Zloženie jednotlivých proteínov sú uvedené ako fosfor, jód, železo, meď, selén a niektoré ďalšie makro a mikroživín v rôznych, často veľmi malé množstvo.

Štruktúra proteínov živých organizmov a obsahuje 19 aminokyselín, v ktorom sú aminoskupiny a karboxylové skupiny sú pripojené k rovnakému atómu uhlíka a prolínu imino kyseliny. Všetky tieto kyseliny sú nazývané proteinogenní (často sa prolín neizoluje a zahŕňajú dvadsať proteinogenních aminoskupinu). Dávame názov proteinogenních aminokyselín a ich latin písmenami a jednopísmennými označenie: alanín (Ala, A), arginín (Arg, R), kyselina asparágová (Asp, D), asparagín (Asn, N), valín * (Val, V), histidín (His, H), glycín (Gly, G), kyselina glutámová (Glu, E), glutamín (Gin, Q), izoleucín * (on, I), leucín * (Leu, L), lyzín * (Lys, K ), metionín * (Met, M), prolín (Pro; P), serín (Ser, S), tyrozín (Tyr, Y), treonín * (Thr, T), tryptofán * (Trp, W), fenylalanín * ( Phe, F), cysteín (Cys, C) (symbol * v uvedenej sekvencie sú tzv esenciálne aminokyseliny, ktoré syntetizované iba o rastlinách a nie je syntetizovaný v ľudskom tele). Pokiaľ je množstvo týchto aminokyselín v strave je nedostatočný, normálny vývoj a fungovanie ľudského tela je narušený.

Aminokyseliny - A heterofunkční zlúčeniny. Molekula aminokyselina obsahuje väčší počet funkčných skupín: aminoskupina -NH2, karboxyterminálne skupiny -COOH a zvyšky -R, ktoré majú odlišnú štruktúru:

Molekula aminokyselina obsahuje niekoľko funkčných skupín

Nature rôzne zvyšky: atóm vodíka na cyklických zlúčenín. To radikály definujú štrukturálne a funkčné vlastnosti aminokyselín.

Vo vodnom roztoku pri hodnotách pH v blízkosti neutrálne aminokyseliny existovať ako obojetné ióny, NH3 + CHRCOO-.

Všetky aminokyseliny, okrem najjednoduchšie kyseliny aminooctová (glycín) majú asymetrický atóm uhlíka - C * -, a môžu existovať vo forme dvoch optických izomérov (enantiomérov): L- a D-. Zloženie všetkých skúmaných proteínov teraz obsahuje iba L-radu aminokyselín, v ktorej, pri pohľade asymetrický atóm od atómu vodíka, skupina NH3 +, -COO" a zvyšok -R usporiadané v smere hodinových ručičiek. Jednoduché proteíny (proteíny) sa skladajú len z zvyšky belkov- komplexné proteíny (proteidy) zahŕňajú proteín (apoproteín) a non-proteín (protetické skupiny) časti.

Každý proteín má svoju vlastnú vnútornú usporiadanie aminokyselinové sekvencie. aminokyselinové zvyšky spojené peptidovými alebo amid (-Čo-NH-) väzby medzi a-amino a a-karboxylových skupín. Podľa počtu zvyškov a-aminokyseliny sa podieľajú na výstavbe peptidu, oligopeptidy rozlišovať (tri- až dekapeptidu) a polypeptidov. Mená peptidov za vzniku zodpovedajúceho a-amino názvy kyseliny a aminokyseliny podieľajúce sa na tvorbe peptidové väzby v dôsledku karboxylových skupín, sa pripraví yl prípony. Na konci tejto amínové skupiny s voľným vodíkom je označený H, a koniec s voľnou karboxylovou skupinou - symbol OH, napríklad: 'H-Val-Ser-OH - valilserin.

Proteín ako biologicky zmysluplné štruktúra môže byť buď jediný polypeptid alebo viac polypeptidov, ktoré tvoria výsledný nekovalentne interakcií jeden komplex.

Výhradným vlastníctvom proteín - samoorganizujúce sa štruktúry, tj schopnosť spontánne určitú priestorovú štruktúru vlastné iba tohto proteínu. Zistilo sa, že všetky proteíny sú postavené na rovnakom princípe a majú štyri úrovne organizácie: primárne, sekundárne, terciárne, a niektoré z nich - a kvartérne štruktúry.

Sekvencia aminokyselinových zvyškov v polypeptidový reťazci zlúčeniny sa nazýva primárna štruktúra proteínu (Obr. 1). Jedná sa o lineárny reťazec aminokyselín (polypeptid), usporiadaných za sebou s jasne geneticky určené otáčania a vzájomne prepojených peptidovými väzbami.

Obr. 1. Primárne štruktúra proteínu

K dnešnému dňu sú aminokyselinové sekvencie nastavená na niekoľko tisíc rôznych proteínov. Záznam proteínovú štruktúru vo forme podrobných štruktúrnych vzorcov ťažkopádne a nie je intuitívne. Preto použite skratku - tvoria tri písmená či single-kód. Pri zázname v aminokyselinové sekvencii polypeptidu alebo oligopeptidy reťazce využívajúce skrátené symboly prevzaté, pokiaľ nie je výslovne uvedené, že sa a-aminoskupina na ľavej strane a a-karboxylovú skupinou - na pravej strane.

Sekundárne štruktúra označuje ako konformácii, ktorá tvorí polypeptidový reťazec. Sekundárne štruktúra má väčšinu proteínov, však nie sú vždy po celom polypeptidového reťazca. Vzhľadom k vodíkovým väzbám medzi peptidových skupín a - aminokyselinové zvyšky získať šroubovicového tvaru polypeptidové reťazca (a - štruktúra). Vodíkové väzby môžu poskytnúť zlúčeniny a priľahlé (pretiahnutý) polypeptidové reťazce sa tvoria iné typy sekundárnej štruktúry - štruktúry (štruktúry zloženého listu papiera, zložený vrstva).

Informácie o striedaním zvyškov aminokyselín v polypeptidový reťazci (primárna štruktúra) a za prítomnosti molekuly proteínu spiralized, vrstvené a neusporiadaných fragmentov, (sekundárne štruktúra) nedáva úplný obraz o niektorý z objemu, ani tvar, dokonca ani na vzájomnej polohy častí polypeptidového reťazca vo vzťahu k sebe navzájom. Tieto vlastnosti štruktúry proteínov zistiť pri štúdiu jeho terciárne štruktúru, ktorá sa vzťahuje k všeobecnej umiestnenie v priestore molekúl jedného alebo viacerých polypeptidových reťazcov spojených nekovalentními väzbami.

Medzi väzby, ktoré držia terciárne štruktúru, je potrebné poznamenať, že:
a) disulfidovou mostík (-S-S-), medzi dvoma cysteinovými zvyškami;
b) ester mostík (medzi karboxylovými a hydroxylovými skupinami);
c) soľný mostík (medzi karboxylovú skupinou a amino skupinou);
g) vodíkové väzby medzi skupinami -CO- a -NH.

Terciárne štruktúra vysvetľuje špecificitu molekuly proteínu, jeho biologickej aktivity.

Väčšina priestorové usporiadanie proteínu terciárne štruktúry končí, ale pre niektoré z proteínov s molekulovou hmotnosťou väčšou ako 50 100 000 ... postavený z viac polypeptidových reťazcov je charakteristické kvartérne štruktúra. Podstatou tejto štruktúry je kombinovať niekoľko polypeptidových reťazcov s primárne, sekundárne a terciárne štruktúry v jednom komplexe

Zničenie väzby, ktoré stabilizujú kvartérne, terciárne a sekundárne štruktúru, čo vedie k dezorientácii a konfigurácia molekuly proteínu, agregácie, modifikáciu fyzikálnych vlastností (rozpustnosť, viskozita) a chemické aktivity, zníženie alebo úplnej strate biologické funkcie sa nazýva k denaturácii proteínu. Primárne štruktúra, a tým aj chemické zloženie proteínu sa nezmení.

SV Makarov, TE Nikiforov, NA Kozlov

Delež v družabnih omrežjih:

Podobno