Pohľad na proteínov vnútri bunky

Video: I Love Science RU / preprava proteínu kinesin dodá tovar na mikrotubuly

Za použitie vysoko citlivých fluorescenčných sond, tím vedcov z University of Connecticut našiel nikdy predtým videl štrukturálne dynamiky proteínov dôležitý kanál v rámci hlavných výrobcov energie v bunkách - mitochondrie.

Výskumní pracovníci zistili, že súbor kanálov, známy ako translokační kanál vnútornej mitochondriálnej membrány 23 alebo TIM23, a to nielen v priamom vzťahu k energetického stavu vnútornej mitochondriálnej membrány, ktorá vedci už dlho podozrenie.

Menia tiež jej základnú štruktúru, zmenou tvaru špirálovitého segmentov proteínov, ktoré sú umiestnené v kanáli, keď sa napätie elektrického poľa membrány znižuje.

Štúdia, ktorá sa objaví v júli v časopisoch Nature Structural & Molecular Biology, vysvetľuje, ako je membrána pod tlakom vytvára štrukturálnej zmene membránového proteínu, a vrhá nové svetlo na to, ako sa mobilné dopravné systémy využívajú energiu vykonávať svoju prácu vo vnútri buniek. Táto práca bola podporená dotácií z National Science Foundation, National Institutes of Health a Robert A. Welch.

Výsledky tiež ukazujú, ako fluorescenčné kartu na subcelulárnu úrovni, čo umožní nový pohľad na hlavných príčin neurodegeneratívnych a metabolických porúch súvisiacich s mitochondriálnej funkcie. V prehľade štúdií sprievodných publikáciu, Nikolaus Pfanner (Nikolaus Pfanner) z univerzity vo Freiburgu v Nemecku a medzinárodné expert v oblasti bunkovej smerovanie proteínov, rovnako ako niekoľko členov jeho výskumnej skupiny, ktorá sa nazýva štúdie "predstavuje významný krok smerom k molekulárnej porozumeniu definovaným obchodovanie stresu proteínov."

"Molekulárna podstata stresových bielkovín v membránach snímačov je zásadný pre biochemický výskum. Naša práca je nielen zásadný význam pre pochopenie mitochondriálnej biogeneze, ale tiež otvára nové perspektívy pri hľadaní odpovede na stres prvky membránových proteínov. "

Pre pokusy, výskumníci začlenené modifikované cysteinové zvyšky pomocou fluorescenčné sondy na určitých miestach pozdĺž transmembránového segmentu TIM23 komplex odvodený od spoločného kvasiniek druhu Saccharomyces cerevisiae. Vedci potom sledovaná senzory v reálnom čase, sledovanie kanála a brána štruktúra reaguje na indukované zmeny v elektrickom poli vnútornej membrány.

"Jedná sa o nepriamy spôsob, ako štúdium štruktúry niečoho, ale preto, že sme schopní nahliadnuť do skutočnej aktívnej mitochondrie, to nám dáva prameň nových informácií," hovorí Nathan H. Adler (Nathan N. Adler), docent na univerzite v molekulárnej a bunkovej biológie a Connecticut vedúci výskumnej skupiny. "Skutočnosť, že je hodnota gradientu napätia cez membránu môže hrať významnú úlohu v určení štruktúry týchto proteínov je pravdepodobne jedným z najdôležitejších prvkov tejto štúdii."

V ďalšej fáze výskumu budú vykonávané TIM23 kanál proteínový komplex izoláciu v umelom systéme pre dohľad, či bude aj naďalej reagovať na kolísanie napätia mimo ich prirodzenom prostredí. Vedci tiež dúfajú, že určiť jednotlivé časti proteínového komplexu, pôsobí ako snímače napätia.

"Potom, čo sme vytvoriť presne to, čo je snímač napätia, začneme lepšie pochopiť proces v pohybe a nakoniec byť schopní aplikovať tieto znalosti na iné druhy, na prepravu proteíny, dysfunkcia, ktoré sú súčasťou etiológie ochorenia, ako sú kardiovaskulárne choroby a rakovina , Ak sa ich výkon sa vzťahuje k energetického stavu membrány, môžeme vidieť, či sú vady súvisí so schopnosťou viazať sa na membrány k patogenéze týchto chorôb. "

Delež v družabnih omrežjih:

Podobno