Mechanizmy rozpad a katabolizmus proteínov v organizme

Za normálnych okolností, novorodenci nalačno množstvo uvoľní proteolýzou aminokyselín je približne 2-3 krát vyššia ako podobné údaje o nalačno u dospelých.

Nie je jasné, prečo viac vysoká miera opravovanie telesnej a zničenie svalových bielkovín u predčasne narodených detí, ale vyššiu rýchlosť proteolýzy u nezrelých detí, môže významne ovplyvniť normálny rast, aby zabezpečili, že dostatočný počet aminokyselín pre remodeláciu tkaniva narastaniu proteínu a glukózovej homeostázy.

Málo informácií o Molekulárna regulácia rozpadu proteín u novorodencov. Niekoľko štúdií o predčasne narodených detí, aby sa stanovilo, ktorá systémov rozštiepenie bielkovín boli vykonané, sú aktívne a ako fungujú. Články na našich stránkach dá všeobecnú predstavu o katabolizmu bielkovín.

Akonáhle je proteín tvoril, sa okamžite stáva predmetom kolapsu. Niektoré proteíny, ako je hemoglobín a kolagén, sú relatívne odolné voči degradácii, a preto je ich obrat je pomalé. Ďalšie proteíny rozkladajú ľahko, a to najmä tie, ktoré hrajú dôležitú regulačnú funkciu, alebo v rôznej miere poškodenia, alebo tie, ktoré majú chybu aminokyselinové sekvencie spôsobené chybami v transkripcie.

podrobnosti molekulárnej základ rozštiepeniu bielkovín, alebo proteolýze, nie je popísaná v takých podrobností ako syntéza bielkovín systému. Avšak, rovnako ako pri syntéze regulácie degradácie proteínu, zahŕňa zložku smerujúce k špecifickej proteíny a zložku, ktorá upravuje celkovú úroveň degradácie proteínu v tkanivách a podporujú zmeny v obsahu bielkovín. Príklad toho, ako samostatný rozpad proteín môže vyvolať ochorenie je cystická fibróza (cystická fibróza).

Video: Izolácia ľudského tela metabolické produkty (disimilace). vylučovacích orgánov

odstránenie fenylalanín v pozícii 508 CFTR skladania vedie k poruchám, citlivého na teplotu a predčasnému rozpadu v bunke, ktoré bránia pohybu fenylalanínu na bunkovom povrchu. Absencia CFTR v epitelových buniek dýchacích ciest porušuje hydratáciu v ich dutine a zvyšuje náchylnosť k infekcii. Príklad dohodnuté zvýšenie rýchlosti degradácie proteínov tkaniva, čo umožňuje, aby sa celá tkanivo, aby sa prispôsobili zmenám životného prostredia, je lepšie proteolýzy proteínov v svalovom tkanive v závislosti na rade stresových stavov, vrátane hladovanie, acidóza a tepelným poškodením.

eukaryotické bunky štiepenie proteínov sa vykonáva veľké množstvo špecifických a nešpecifických proteázy. Väčšina z týchto enzýmov degradácie môže byť spojený s jednou z troch hlavných zložiek bunkovej raschepleniya bielkovín: ubikvitin-proteosomové cesty, autofagalno-lysozomálnej systému a calpain alebo kalcium-dependentnú systému.

Ubikvitin-proteazómu systém v podstate zničí intracelulárne proteíny, zatiaľ čo autofagalno-lysozomálnej systém - membránové proteíny a endocytických proteíny. Kalcium-dependentný tiol proteázy, známy ako calpainu, sú široko exprimované a zapojená do radu kľúčových bunkových procesov, aj keď ich fyziologické funkcie vo vývoji ľudského tela nie je dobre známa.

ostatné proteolytické trieda látok - rodina kaspázy, alebo enzýmy, ktoré spôsobujú rozklad bielkovín. Kaspázy hrajú kľúčovú úlohu v apoptóze, ktorý odstraňuje staré, poškodené alebo potenciálne nebezpečné bunky. Štúdia signálnych dráh regulujúcich odbúravanie bielkovín, preukázali, že tieto procesy sú zložité a sú rovnako tak starostlivo kontrolované ako procesu syntézy bielkovín.

Video: metabolizmu bielkovín - časť 6