Regulačné mechanizmy komplementu. Ochranné funkcie komplementu

bez regulácie mechanizmy, pôsobiace na mnohých stupňoch, komplementový systém sa ukázal byť neeffektivnoy- neobmedzené výdavky z jeho zložiek by mohlo viesť k vážnemu ohrozeniu života, poškodenie buniek a tkanív v tele. V prvom kroku inhibítora C1 blokoval enzýmovú aktivitu Clr a Cis, a preto štiepenie C4 a C2. Aktivované C2 pretrváva iba krátky čas, a jeho relatívna nestabilita obmedzuje životnosť C42 a S423. SOC aktiváciou alternatívne dráhy enzým, C3bBb, má tiež krátky polčas života čas, aj keď väzba properdinu enzýmov komplexu predlžuje životnosť komplexu.

sérum Predkladaný anaphylatoxin inaktivátor - enzým štiepiaci N-koncový arginín z C4a, C3A a C5A a tým výrazne znižuje ich biologickú aktivitu. Faktora I a inaktivuje C4B a C3b, faktor H urýchľuje inaktiváciu C3b faktorom I, zatiaľ čo v rovnakom pomere, C4-viažuci proteín (C 4-So), urýchľuje rozklad C4B faktora I. Tri ústavné proteín bunkovej membrány - PK1, membrána kofaktor proteínu a faktor, ktorý urýchľuje rozpad (FSD) - ničenie C3 a C5 konvertaznye komplexov vzniknutých v týchto membránach.

ostatné zložky bunkových membrán - asociované proteíny (z ktorých najviac študovaný CD59) - môže viazať C8 alebo C8 a C9, ktorý zabraňuje zabudovanie membrány útoku komplex (S5b6789). Niektoré sérové ​​proteíny (z ktorých najväčší študoval proteín, klusterin a S) blokovať väzbu na bunkové membrány komplexu S5b67, spájajúcim C8 alebo C9 (m. E. tvorbu plne membránového útoku komplexu), či inak inhibíciu tvorby a začlenenie tohto komplexu.

Ochranná úloha dodatku

neutralizácia vírusy Protilátka zvýšenú C1 a C4, a ďalej zvyšuje, keď upevňovacie C3b generované v priebehu klasickej alebo alternatívnej dráhy. To znamená, že doplnok je obzvlášť dôležitá v raných fázach vírusovej infekcii, keď sú ešte malé protilátky. Protilátky a dopĺňajú obmedziť infektov-stva, aspoň niektoré z vírusu a vzhľadom k tvorbe komplement typických "diery", ktoré sú viditeľné pod elektrónovým mikroskopom. CLQ interakcie s jeho receptorom opsonizing cieľovej t. E. Uľahčuje fagocytózy.

C4a, C3A a C5A pevné žírne bunky, ktoré začínajú na sekréciu histamínu a ďalších mediátorov, čo vedie k vazodilatácii a edému charakteristikou zápalu a prekrvenie. Pod vplyvom C5A monocytov sekréciu TNF a IL-1, zosilnenie zápalovej odpovede. C5A - primárny chemostatický faktor pre neutrofily, monocyty a eozinofily, môže fagocytózy mikroorganizmov opsonizované C3b alebo jeho produktov štiepenia iC3b. Ďalšie inaktiváciu bunky spojené s C3b, čo vedie k vzniku C3d, zbavuje ho opsonizing aktivitu, ale jeho schopnosť viazať sa na B-lymfocyty sa udržiava. Fixácia C3b na cieľovej bunke uľahčuje lýze NK buniek alebo makrofágov.

väzba C3b s nerozpustnými imunitných komplexov rozpúšťa je ako C3b, zrejme ničí mriežkovou štruktúru komplexu antigén-protilátka. Súčasne, sa stáva možné interakcie tohto komplexu s C3b receptorov (PK1) na erytrocyty, ktoré sú prevedené do komplexu do pečene alebo sleziny, kde je absorbovaná makrofágy. Tento jav vysvetľuje čiastočne rozvoja sérovej chorobe (ochorenie imunitného systému), u pacientov s deficitom C1, C4, C2 alebo C3.

doplnok Kombinuje vrodené a získané (špecifická) imunitu. Pripojenie C4B alebo C3b na imúnne komplexy podporuje spojenie zlúčeniny s APC (makrofágy, dendritické bunky a B-lymfocyty). Spojenie C3d na antigén zaisťuje jeho spojenie s PK2 na B-lymfocyty. To je asi 10 000 krát znižuje množstvo antigénu požadovanej pre tvorbu protilátok.

Neutralizácia endotoxín in vitro a ochrana pokusných zvierat proti letálnym účinkom vyžadujú jeho prítomnosť pôsobí v neskorších fázach zložiek komplementu, počnúc C6. A konečne, v dôsledku aktivačný sekvencie celého komplement lyžu infikovaných vírusom alebo nádorových buniek a väčšina mikroorganizmov. Baktericídne aktivita komplementu, zdá sa, že nehrá významnú úlohu v imunite. Výnimkou je gonokoková infekcia, ktorá sa vyvíja u pacientov s deficitom neskoro zložky komplementu.