Tried imunoglobulínov. Štruktúra imunoglobulínových reťazcov

Video: SWIFT - 13. tried a štruktúry

v súčasnosti protilátka čas a niektoré blízko k nim proteíny patrí do osobitnej skupiny glykoproteínov zvanej imunoglobulíny. Všetky z nich majú niekoľko spoločných rysov: Zatvorte antigénne a chemické vlastnosti, rovnaké princípy konštrukcie molekúl a spoločný fylogenetickej pôvodu. Zdá sa, že všetky imunoglobulíny - ako "normálny" a "abnormálne", nachádzajúce sa v zvýšené množstvo v určitých proliferatívnych ochorení lymfatického systému - sú protilátky proti akejkoľvek antigénu.

molekuly imunoglobulíny, Ako už bolo uvedené v úvode, že je vyrobené z "ťažkých" a "ľahké" polypeptidových reťazcov. imunoglobulínovej triedy sa líšia v ich ťažkých reťazcov. U ľudí existuje päť tried proteínov (IgG, IgM, IgA, IgD a IgE), ťažkých reťazcov, ktoré sú v tomto poradí v gréckymi písmenami, a a e.

svetelné reťaze molekuly ľudského imunoglobulínu, a väčšina zvierat sú dvoch typov: kappa a lambda. Oba typy ľahkých reťazcov môžu byť súčasťou molekúl všetkých tried imunoglobulínov. Molekula a polymérové ​​molekuly IgA IgM obsahujú navyše, jeden J-reťazec, a polymérne IgA - tiež nazývaný sekrečnú komponenta.

Zvyčajne sa väčšina z protilátka To sa odkazuje na triedu IgG. V počiatočnom období imunitnej odpovede však oveľa protilátky patrí k IgM, ktoré sú zrejme najviac fylogeneticky starovekých. IgA majú schopnosť prenikať do tajomstiev -. Sliny, mledziva, črevnej šťavy a ďalšie reagin protilátok typu IgE sú.

Štruktúra imunoglobulínových reťazcov

zisťuje sekvencie aminokyseliny v peptidovom reťazci imunoglobulínu komplikuje heterogenite týchto proteínov. Protilátky proti antigénu, izolované aj vo svojej čistej forme je takmer vždy jednotné. Jedným z dôvodov tohto heterogenity najprv zavolať prítomnosť väčšiny antigénov niekoľkých antigénnych determinant, ktorý produkuje rad špecifík protilátky.

Navyše, aj protilátky proti jednému determinant môže patriť do rôznych tried a podtried imunoglobulínov. Ďalej je potrebné uviesť, že v priebehu imunitnej odpovede, môže zmeniť vlastnosti samotných protilátok.

Možnosť študovať chemickú štruktúru imunoglobulíny To prišlo po objave tzv patologických imunoglobulíny sa vyskytujú v niektorých lymfoproliferatívnych ochorení u ľudí a zvierat. Tieto imunoglobulíny sú veľmi podobné normálne, ale líšia sa od nich homogenity. V poslednej dobe robil výskum pre získanie homogénnych protilátok imunizáciou antigény homogénna.

V niektorých prípadoch bolo možné vytvoriť dostatočne veľký činiť homogénne lieky, vhodné pre určenie sekvencie aminokyselinových zvyškov v ich polypeptidových reťazcov.

Veľa práce bola vykonaná od roku 1965 na dekódovanie primárnej štruktúru peptidové reťazca imunoglobulínov, ktorý v roku 1969 označené veľmi úspešná: pás Edelman bol inštalovaný kompletný aminokyselinové sekvencie oboch reťazcov imunoglobulínu (IgG l Eu) (Edelman, 1973).

najdôležitejším výsledkom Tento výskum bol detekcia ťažkých a ľahkých reťazcov dvoch ostro rôznych oblastí - variabilný (V) a konštantnú (C). Obvody tejto triedy (podtriedy), typ a líšia sa len v sekvencii V-domény (idiotypické variácie), zatiaľ čo oblasť C, ktoré sú identické, až na malé rozdiely, ktoré určujú, alelickou (allotipicheskie) variácie. V rovnakej dobe, rozdiely medzi triedami (podtriedy) a odlišných typov obvodov sú určené štruktúrou C-oblastí (Izotopová varianta).

Táto neobvyklá konštrukcia reťazí bude zrejmý, ak si spomeniete, aké sú ich biologické funkcie. Hlavný účel imunoglobulínov, ako protilátky je tvorba komplexov s antigénmi, a v tomto ohľade sú vysoko špecifické a veľmi odlišné od seba navzájom. Zároveň sa v závislosti na rôznych protilátkových špecifickostí zdieľajú rad biologických funkcií: fixáciu komplementu, fixácia na membráne a skrze ne. Táto dualita vlastnosť sa odráža v zodpovedajúcom duálny štruktúrou.

Zdá sa, Štruktúra V oblasť To určuje špecifické vlastnosti protilátok, ako sa postaviť na aktívne miesto, zatiaľ čo oblasť C poskytujú vlastnosti spoločné pre všetky protilátky tejto triedy a typu.