Imunoglobulín ľahké reťazce. organizácia imunoglobulínov

Video: Organizácia a expresie imunoglobulínových génov 2 ťažkého reťazca WMV V9

V- a C-oblasť ľahkého reťazca približne rovnakej dĺžky. Tak, pre ľudské V-oblasti V kappa reťazca zostavené z častí 107-113 aminokyseliny (počítané od N-koncového konca), a na C-oblasť tvorí zvyšných 107 zvyškov. V ťažkých gama dĺžkou reťazca V-oblasťou je približne rovnaká, ako oblasť C sa skladá z troch lineárne usporiadané za sebou homológny oblasťami C1, C2, C3 podobnú dĺžku, štruktúrne homológne s C-oblasti ľahkého reťazca a jeden s druhým.
V-oblasť ľahkého kappa a lambda reťazca sa líšia od seba navzájom, a ktoré sú odlišné od tých z ťažkých reťazcov, zatiaľ čo V-oblasť ťažkého reťazca, sú rovnaké pre všetky triedy.

Video: Immunology - protilátka Somatická (VDJ) rekombinácie I

medzi pľúc reťaze, izolované z rôznych patologických imunoglobulínov, nikto, podobne ako ostatné. Odhaduje sa, že iný idiotypové varianty existujú prinajmenšom niekoľko tisíc. Napriek tejto rôznorodosti, všetky varianty V-oblasti reťazca kappa, vojde do troch hlavných podskupín, rozdiely medzi proteínmi každej podskupiny je malý.
Rovnakým spôsobom je možné zaradiť V-oblasť reťazca lambda, a v poslednej dobe, a V-oblasti ťažkého reťazca.

aminokyselina výmena, podmienené tým, že rozdiely medzi V-domény, väčšina z nich sú zoskupené v niekoľkých špecifických miestach - tzv horúcich miest. V ľahkých reťazcov, tieto hypervariabilní úseky zaujímajú pozície 25-35, 52-55 a 89-96, zatiaľ čo ťažký reťazec gama - 31 až 37, 86 až 91 a 101 -109. Tieto zvyšky sú zrejme podieľa na vzniku aktívneho centra antitelVesma prirodzene v peptidových reťazcov umiestnení imunoglobulíny vnutritsepevyh disulfidových mostíkov.

Video: Organizácia a expresie imunoglobulínových génov 3

Každá z týchto foriem slučka dielov dĺžkou reťazca asi 60 zvyškov, a vpravo a vľavo od nej, ale má 20 zvyšky. To znamená, že základná časť štruktúrny jednotka reťazca je približne 100 zvyškov s disulfidovými mostíkom. Ľahké reťazce dvoch z nich a spĺňajú V- a C-oblasti a ich štyri gama reťazca. V natívne reťazca každej z týchto častí je minimalizované v oddelenej, relatívne nezávislé kompaktný globúl domény (Putman, 1969).

Ktorý možno považovať za preukázané program IgG molekuly štruktúra, navrhnutý Porter (Porter, 1973). Podľa tejto schémy sa molekula je zostavený z L- a H-reťazca spojené mszhtsepevymi di-sulfidový mostíky. Keď proteolýza (napríklad trypsín alebo papaino.m), ako je ukázané Porter molekuly rozdelí na tri časti, z ktorých dva sú vzájomne identické a majú aktivitu protilátky (Fab-fragmenty). Skladajú sa z polovice ťažkého reťazca a ľahkého reťazca a. Tretí fragment (Fc) sa skladá z polovice C-terminálny ťažkých reťazcov.
Počet väzieb medzi ťažkými reťazcami sa líši a rôznych podtried ľudského IgG je od dvoch do piatich.

IgA sa vyskytuje v dvoch formách: - monomér podobné molekuly IgG, a polyméru, je konštruovaný z dvoch alebo viacerých monomérnych jednotiek. Makroglobulínu IgM konštruovaný z piatich monomérnych podjednotiek podobať molekulu IgG.

Video: Čo je imunoglobulín G? Čo znamená imunoglobulín G znamená? Imunoglobulín G Význam

Medzi rôzne špecificity protilátky, patrí do rovnakej triedy (podtriedy) a typu veľmi ťažké zistiť žiadne rozdiely vo vlastnostiach, s výnimkou ich schopnosť reagovať s antigénmi. Tak, na rôzne antigény, protilátky, štruktúra je veľmi podobná, s výnimkou malej oblasti, v ktorej sú v priamom kontakte s antigénnych determinant.

antigény Rovnaké možné meniť látky (bielkoviny, polysacharidy, syntetické chemické látky), ktoré majú značne odlišné konfiguráciu a zdajú sa byť umiestnený vo veľmi rôznymi spôsobmi antigénne determinanty.