Imunoglobulín centrum g. Aktívne IgG Center

Video: Funkčná prístup k potravinovej alergie a potravinárske citlivosti

X-ray difrakcie pri vysokom rozlíšení FAB-fragmenty boli študované dve myelómové bielkoviny - IgG ľudskej (nový) I IgA (MVČK 603) myší. Bolo zistené, že prvý z týchto proteínov reagovať s vysokou afinitou s radom látok, najmä s oxyderivatives vitamínu K1 (K1-OH). Druhý myelóm proteín syntetizovaný MSRS 603 myšieho myelómu, ktorý je schopný zrazenina sa niekoľko prírodných antigény, vrátane polysacharidov pneumokokov, a reagujú s fosforilholipom, ktorý je aktívny časť uvedeného antigénu.

Oba tieto proteíny sú dobrým modelom pre štúdium antigén-protilátka, pretože sa podarilo získať kryštály Fab-fragmsntov spolu so zodpovedajúcimi haptény.

v jadrových modely Fab fragmentov, rentgenostrukturpyh postavený na základe údajov, je zrejmé, že variabilné domény ľahkých a ťažkých reťazcov sú spojené tak, že CDR vytvárajú jednotný povrch kontaktujúci na antigén. Aktívne miesto dutiny oboch proteínov sa líšia v ich tvaru a veľkosti.

Video: Krvný test pre imunoglobulín

my proteín MVČK 603 aktívne centrum predstavuje pomerne hlboké vybranie, šírku asi 15 A, a hĺbku 12 A, zatiaľ čo proteín Nové je to podobné plytkého žľabu, šírka a hĺbka, ktorá je asi 6 a, a dĺžka - 15 A. Tieto rozdiely sú spôsobené insercí v tromi hypervariabilními oblasťami proteínu MSRS 603. na obrázku je oblasť Nový proteín s aktívnym mieste vnútri usporiadanú haptén (vitamín Ki-OH). Dutina 23 je tvorená zvyšky z L1 a Aj HI L3 ľahkého reťazca segmentov hypervariabilní úseky, H2 NC a NO ťažkého reťazca.

Naftochinony krúžok haptén To je v tesnom kontakte s fenolového kruhu tyrozínu (Tyr-90) ľahkého reťazca a ďalšie dva zvyšky rovnakého reťazca a jedného zvyšku ťažkého reťazca. Fytyl časť haptén spolupracuje so štyrmi zvyškami ťažkého reťazca a ďalej s tromi voľných skupín iných zvyškov hypervariabilní oblasti H2. To všetko haptén reaguje s asi 10 zvyškov, tj. E. iba časť zvyšky aktívneho miesta.

Video: Food Allergy IgG testy

Ako bolo uvedené vyššie, aktívny dutina miesto MSRS myší proteín 603 je vytvorený z viacerých a 35 zvyškov hypervariabilní oblasti, ako ľahkého a ťažkého reťazca. Fosforylcholín sa nachádza v hlbokej depresii. Cholín časť reaguje so zvyškami ako ťažkého a ľahkého reťazca, pričom fosfát interaguje iba zvyšky ťažkého reťazca. Rovnako ako v predchádzajúcom prípade, haptén vypĺňa iba časť aktívneho miesta dutiny. Zvyšná časť, sa zdá byť schopné reagovať s haptény nooitelem.
V štúdii niektorých vlastností aktívnych centier ukázala ako veľmi užitočný spôsob značenia spinu (Ingram, 1972).

Prvýkrát spin-značený haptén protilátky na štúdium aktívnych centier použité Strayer a Griffith. 2,4-haptén pozostával dinitrofsnola (DNP), na ktorom bola získaná protilátka, a k nemu pripojený iminokenlnogo radikál. Výsledkom je, že tvorba špecifického komplexu imobilizácia pozorovať silnú spin-značený gaptepa. Obmedzenie môže byť haptén rotačná voľnosť v aktívnom strede dutiny spôsobené sterického, hydrofóbne a van der Waalsových interakcií, a navrhuje, výrazné štrukturálne tuhosť aktívneho centra.