Flexibilita imunoglobulín G a e. Flexibilita typov imunoglobulínov

náš podľa (Kaivarainen 1975) bola stanovená správne časové synchronizácie spin značiek spojených s fragmenty IgG a IgE myelómu (Yu), je aktívne centrum človeka (TR), a doba korelácia fragmenty seba ako súčasť intaktné molekuly (TM). Bolo zistené, TR Pomer IgG a IgE, aby 9 a 8,5 nssk a TM 35 a 60 ns, resp.

Hodnota tm, získané pre IgG (35 ns), je v dobrej zhode s hodnotou pre TM králičím IgG (32 ns), definovanej pevne naviazané značky. Paralelné identifikovať tm.

pre tieto proteíny Metóda fluorescenčné polarizácie, a časy korelačné získané oboma metódami boli podobné. Je zrejmé, že relatívny pohyb fragmentov IgE menej voľne než pohybujúce sa IgG fragmenty, pretože ďalší interakcie medzi podjednotkami IgE v porovnaní s IgG alebo v dôsledku osobitnej povahe S-S dlhopismi e reťazcov.

podľa Huber (Huber, 1976), v ktorého boli vykonané laboratórne röntgenové štúdie difrakčných molekuly myelóm imunoglobulín G (. Colman ea, 1975), existujú tri typy flexibility molekuly typu IgG.Pervy - je schopnosť podjednotiek diskutované vyššie, také papaín Fab-fragmenty, otáčať vzájomne voči sebe, v závislosti na pántovej oblasti ťažkého reťazca medzi podjednotkami a disulfidovou väzbou medzi ťažkými reťazcami.

Druhý typ flexibility je určená oblasťou reťaz medzi variabilných a konštantných domén Fab fragmentov, ktoré umožňujú tieto domény sa pohyboval relatívne vzhľadom k sebe navzájom. Tretím typom flexibility je závislá na časti ťažkého reťazca, ktorá sa nachádza bližšie k COOH-koncu ťažkého reťazca po disulfidické väzby medzi ťažkými reťazcami.

podľa Huber, Tento typ flexibility možno vysvetliť mobilite Fc-fragmentu vo vzťahu k obom Fab fragmentov, ktoré viedli k slabej a neinterpretovatelný elektrónové hustoty vo oblastiFc-fragmentapri analýzy rentgenokristallograficheskom myelómu intaktné IgG.

Preto existuje rad presvedčivé dôkaz existencia nezávislého vzájomného pohybu jednotlivých podjednotiek imunoglobulínov. Možno predpokladať, že táto flexibilita imunoglobulínovej molekuly dôležité pre optimálnu odpoveď protilátky majúci rovnakú stéricky štruktúru s antigénom, priestorová štruktúra je veľmi rôznorodé.

Flexibilita, zvlášť, je veľmi dôležité, protilátok obe aktívne centrá s jedným z molekuly antigénu. V tomto prípade, pretože dáta získané v laboratóriu Karushovy (Karushovy, 1970), reakcie antigén - protilátka je účinnejší, než keď sa protilátka reaguje s malým haptény monovalentnú rovnakú špecifickosťou.

Možnosť voľného otáčania Aktívne Fab-fragmenty voči sebe navzájom silne ovplyvňuje charakter protilátkovej odpovedi na antigén. Tzv neúplné protilátky proti králičej erytrocyty schopný spôsobiť aglutinačné reakciu. Avšak len po rozbití disulfidovými mostíkom medzi ťažkými reťazcami rovnakej protilátky, zhlukujú erytrocytov (Romans napr. A., 1977).

Vysvetliť tento výsledok môže byť skutočnosť, že keď Redukcia disulfidových väzieb protilátok molekula získa schopnosť priamo reagovať s dvoma červenými krvinkami v dôsledku odstránenia niektorých obmedzení stanovených touto väzbou, a teda výskyt relatívnej voľnosť pohybu Fab fragmentov.

Podobne, flexibilita molekuly protilátka Záleží pravdepodobne tiež schopnosť tvoriť konkrétne zrazeniny. Protilátky imunizácia ošípaných v priebehu DNP-skupiny sa stratí svoju schopnosť zrážania DNP-proteínom. Pri štúdiu spôsob polarizácii fluorescencie sa zistilo, že takzvané skoré protilátky schopné zrážania, majú pružnejšie štruktúru ako neskorší protilátok s rovnakou špecifickosťou, ale nemôže za vytvorenie zrazeniny.