Modifikácia protilátky po reakcii s antigénom. komplementu centier

Podobné výsledky boli získané za použitia rovnakej Spôsob antipolisaharidnymi protilátky. Ako antigény používané oligosacharidy rastúcou dĺžkou, vrátane tetra-, hexa- a oktasacharidů a 16-členným oligoméry. Rovnako ako vo vyššie uvedených pokusoch, po interakcii s antigénom boli pozorované zmeny v spektrách, hoci použitie izolované alebo Fab F (ab) 2 fragmenty, tieto zmeny boli menej výrazné.

Tieto experimenty tiež naznačujú, existencia interakcie medzi FAB- a Fc časťou IgG molekúl a zodpovedajúce zmeny v jej časť viažuci Fc-antigénu po tom, že je dostatočne veľká pre vyplnenie dutiny aktívneho centra. Pridaním malej veľkosti haptén konformační zmeny možno nájsť.

Veľký záujem v súvislosti s touto otázka Prítomnosť protilátok konformační zmeny spôsobia, že dielo, ktoré ukazujú na možnosť spolupráce zmien alosterické medzi podjednotkami molekúl protilátok po naviazaní antigénu.

Jedna séria experimentov, vyrobené v laboratóriu Koshlenda (Brown, Koshland, 1975), na základe štúdie schopnosti Fc-fragment fixovať komplement väzbou protilátky na antigén. V týchto experimentoch, použitie IgM protilátok proti beta-laktosidy. Sama o sebe táto haptén neindukuje aktivitu komplementu upevnenie. Až po spojení nešpecifický nosný proteín (RNase jeden haptén mol) sa získal schopnosť vyvolať túto činnosť.

Vzhľadom k tomu, antigénom jednomocné, nemohol zistiť agregácie alebo zosieťovania molekúl protilátok IgM, ktoré sú známe, môže dôjsť k aktivácii systému komplementu. Ďalšie vysvetlenie, a to, že prevádzka niektorých častí Fc fragmentov závisí na konformační zmeny v dôsledku viažuci antigén v aktívnom mieste, je pravdepodobnejšie.
Toto vysvetlenie sa predpokladá, že alosterické vlastnosti imunoglobulínov.

v štúdii komplementaktiviruyuschey Schopnosť triedy IgG protilátky bolo zistené, že nemôže byť vyvolaná konformační zmien FAB a Fc-podjednotiek, ktoré sú založené na údajoch CPP sprevádzajú väzby monovalentnú antigén. Avšak reakcia protilátky dvojmocné antigénom (dimér lyzozýmu slučka peptid) schopnosť pripojená protilátky aktivovať komplement.

V tomto prípade, najmä uviedol pokusy na analytické ultracentrifugy ukázalo, že tento imunitnú odpoveď, rovnako ako v experimentoch s monovalentné antigén nie je sprevádzaná tvorbou agregátov. Autori sa domnievajú, že bivalentný antigén schopnosti tvoriť určité uhlové vzťahy medzi FAB a Fc fragmentov, v ktorom je možné expozíciu komplementu sekcií.

Ďalšie experimenty skúmal Schopnosť králičích protilátok Trieda IgG viazať komplement, po reakcii s antigénmi, v závislosti na veľkosti antigénov. Protilátky pripravené v králikoch imunizáciou pneumokokových polysacharidov. Antigény boli stanovené oligosacharidy izolované od zdroja polysacharidu podľa jeho zvláštne spracovanie. V tomto systéme, na komplementu stanovenie aktivity imunitných komplexov sa prejavuje len vtedy, keď je veľkosť cukru oligoméry zvýšená na 21 alebo viac zvyškov cukrov.

analýza sedimentácia Ukázalo sa, že agregáty vytvorené antigén - protilátka, v tomto prípade obsahujú štyri alebo viac molekúl protilátok (JATON e a, 1976 ..). V týchto jednotkách uhly medzi rozsahu Fab-subedinitsamiIgG od 90 ° do 180 °, zatiaľ čo v komplexy nie sú aktívne, pokiaľ ide o doplnok uhle medzi Fab fragmentov bol menší než 60 °.

Tým, kruhové polarizácie paralelne fluorescencie korelácia bola nájdená medzi veľkosťou oligosacharidová haptény a veľkosti konformační zmien v Fc.

Môžeme teda konštatovať, že aktivácia miest komplement stanovenie IgG Vyskytuje sa kombináciou antigénom indukovanej konformační zmeny podjednotky IgG a zväčšením uhla medzi Fab fragmentov o viac ako 90 °. Je možné, že v druhom stave, IgM už existuje na väzbe antigénu, a preto, agregácie týchto molekúl nie je nutné.