Prekurzory protilátok syntézy L-reťazec. Ekstrapeptidy a ich funkcie

Prekurzor L-reťazca môžu byť detekované v bezbuněčném systéme obsahujúceho polyribosomes z MOPC 21 buniek, zatiaľ čo v systémoch s obsahom mikrozómov (Milstein napr. a., 1972), alebo žabie oocyty (Faust napr. a., 1974), bol zaznamenaný iba zrelý L-reťazec. To znamená, že konverzia prekurzoru do L-reťazec, podľa všetkého je funkciou endoplazmatického retikula. V poslednej dobe sa syntéza prekurzoru L-reťazec bol schopný identifikovať a celých buniek (Schmeckpeper napr. A., 1975).

V súčasnej dobe, skúmané Štruktúra niekoľkých prekurzorov. Porovnávacie veľkosti a čiastočná sekvencia aminokyselín v NH 2-terminálny ekstrapeptidah prekurzorov ľahkých reťazcov imunoglobulínov (Burstein e. A., 1976- Burstein, Schechter, 1976) sú uvedené nižšie.

Bolo preukázané, že obsahujú 19 alebo 20 aminokyseliny viac ako zrelý L-tsepi- NH 2-terminálny aminokyselina je metionín. Charakteristika všetkých NH2-terminálny ekstrapeitidov vysoký obsah hydrofóbnych aminokyselín (50 až 70%), že ich výraznú hydrofóbna charakter. Tak, v ekstrapeptidah L-reťazca SIDS SIDS 63 a 321 má dva Leucínová triplety v MOPC 41 má kvadriplet a MOPC 104E-5 tesne pri sebe zvyšky tejto aminokyseliny. Stojí za zmienku, že údaje boli v poslednej dobe dosiahnuté to, že umožňujú, aby prevziať existenciu ďalší peptid, a tiež na COOH koitse L-reťazcov (Schechter napr. A., 1975), ale to je neisté.

Je známe, že L-reťazec SIDS SIDS a 63 321 sú do rovnakej podskupiny, a ich V-oblasti sa líšia iba o 8 aminokyselín ekstrapeptidy 111. V súlade s tým sú tieto obvody sú identické, alebo aspoň veľmi podobné. Na rozdiel od L-UITS MOPC 41 patriace do inej podskupiny kappa reťazca sa líšia v ich klinových domén z L-tseiey MOPC 63 a MOPC 321 na 46 a 48%, v uvedenom poradí, a ich ekstrapeptidy líši od ekstrapeptidov MOPC 63 a MOPC 321 40 %. sú tiež pozorované významné rozdiely (nie menej ako 7 aminokyselín z 20), medzi ekstraneptidami kappa a lambda reťazca. Zároveň môže zrejme predpokladať, že L-ekstrapeptidy tseney nors 2020 sa líši od L-reťazca MOPC 104E iba dve aminokyseliny V-oblastí budú identické.

prítomnosť metionínu iba na konci prekurzorového NH2 L-reťazca znamená to, že tieto molekuly sú priame translácia mRNA produktu, počnúc jeho koncové 5'. To potvrdzuje aj skutočnosť, že mRNA nemajú 5'-koitsa, v systéme bez buniek nie je vysielaný (Matthyssens napr. A., 1976- Shimotohno napr. A., 1977). Všetky tieto dohromady znamená, že NH 2-koncová časť je ekstrapeptid V-oblasť, a že v dôsledku toho, V-génu dlhšie, než sa predtým predpokladalo.

funkcie ekstrapeptidov stále nejasná. Sa im spočívajú v poskytnutí syntetizovaný reťaze interakcie s membránami endoplasmatického retikula, a možno tiež na povrchu buniek. V druhom prípade je to pravda, potom ekstrapeptidy môže slúžiť ďalšie mechanizmus rozpoznávania. Na druhej strane, v závislosti na dátach Milstein et al (Milstein napr. A., 1972) v mikrozomálne membrány obsahuje enzým štiepiaci ekstrapeptidy rýchlo. To naznačuje, že hrajú úlohu iba v počiatočných fázach vektor na prenos reťazcov v mikrozomálnych vačky.

Je zrejmé, že by očakávať NH-svorka pre detekciu ekstrapeptidov a H reťazca. Niektoré indikácie je objav neobvyklých peptidov v H-reťazca IgA lambda-typu (Barstad napr. A., 1974). a IgG3 (Dammaco e. a., 1972).

nesmierne zaujímavé Bolo by tiež skontroluje, či sú ekstrapeptidy nielen mielompyh, ale v normálnych imunoglobulínov a protilátok, a to, či sa líšia v protilátok s rôznou špecifickosťou. Zatiaľ skúmaný iba jeden myelomového proteínu z aktivity protilátky - MOPC 104E.

Všetky vyššie uvedené vyplýva, že translácia mRNA v bezbuněčných systémoch in vitro viedol k objavu dosiaľ neznámej fáze syntézy imunoglobulínov a vytvorila rad nových otázok zo strany výskumných pracovníkov.