Sekrécie imunoglobulínov. Fáza vylučovanie protilátky

Početné štúdie vykonáva predovšetkým Spôsob na myelómové bunky, Zistilo sa, že sa môže vylučovať ako celok imunoglobulínových molekúl, rovnako ako rôzne medziľahlé montážne produkty: HL-, H2, L-podjednotky, atd ...

Kinetika syntézy a sekrécie IgM, IgA, IgGl, IgG2a a kappa reťazca je veľmi podobné. Jedna plazmatická bunka vylučuje 50-700 z imunoglobulínových molekúl v 1 sek. Ako tento proces?

Pokusy na frakcionáciu buniek myelómom bolo ukázané skôr, že všetky novo syntetizovaný reťazec (3H-amipokislotami štítok) detekované vo frakcii polyribosomes, spojené s hrubých membrán. Značené imunoglobulíny odovzdať hladkú membránou, tj. E. V Golgiho aparátu a konečne má byť vylučovaný do extracelulárneho média (Melchers, 1973). prenos molekúl z hrubej vyhladiť membrány rýchlosťou vyššou ako je rýchlosť transportu hladkého membránu do extracelulárneho média. Porovnaním čas výskytu aminokyselín značené imunoglobulíny v extracelulárnom médiu (20-30 min) s rýchlosťou ich syntézy na polyribosomes (~ 2 min) a uvoľnenie do mikrozomálne vačkov (~ 2 min) a vačkov (5 minút), je ľahké vypočítať, že preprava imunoglobulínov cez bunkové membrány a vyhladenie plášťa od 10 do 20 minút. Čo sa stane v priebehu tejto doby sa prepravujú imunoglobulínov?

Jedným z najviac študoval procesy sa pripája k molekule rôznych oligosacharidov. Povolenie Sacharovovej postupné charakter. Po prvé pripojí glukosamín a manóza a neskôr všetko - galaktóza a fukosu. Predpokladá sa, že glukosamín a manóza pristúpení podporuje konformační zmeny ťažkých reťazcov, čo uľahčuje uzatváranie S-S-väzby, a to je dôvod, prečo je typické pre raných fázach zostavenie. Okrem toho je možné, že je potrebné glukosamín pripojenie k začatiu dopravu imunoglobulínov a to, čo sa určí, molekula sa-kretirovatsya alebo nie (Melchers, 1973). Sekvenčné dátové prepojenie rôznych prepojených uhľovodíkových zvyškov molekúl ľahké reťazce eliminované myelóm MOPC 46. Mohlo by sa zdať, že v zásade, ako je tomu v prípade prídavku sacharidov na N-reťazca.
Rôznych zvierat počas glykozylácie imunoglobulínov nie sú rovnaké.

Čo je to role uhľovodíkové komponenty v molekúl imunoglobulínu? Je možné, že prítomnosť sacharidov v molekule nevyhnutné pre jeho spojenie s membránami buniek retikula a sekréciu kletki_ Dôvodom pre to nie je doteraz jasné. Na druhej strane sa predpokladá, že nedostatok sekrécia imunoglobulínov z buniek v určitých patologických stavov spojených s nedostatkom imunoglobulíny sacharidovej zložky zrejme nesprávne. Tak, púzdra (Sherr, Uhr, 1971), sú opísané v ktorej imunoglobulín obsahuje galaktóza a fukosy, ale napriek tomu nie je vylučovaný. Č vylučovaný s obsahom sacharidov komponent, ale nie je spojený s L-reťazca a H-reťazca, naopak, ľahko vylučovaného z myelómu L-reťazec nemajú sacharidových zložiek, s IgGl a "nedokončený" sacharidová zložka (Melchers, 1973). Je zrejmé, že cukor je však nie je nevyhnutné pre transport a sekrécie imunoglobulínov.

Až do nedávnej doby, Sacharidová zložka imunoglobulínu To získal menej pozornosti ako proteínu. Je však možné, že sacharidy hrajú veľmi dôležitú úlohu nielen v konformácie molekúl imunoglobulínu alebo prevážať z buniek, ale aj biologickej aktivity týchto molekúl, takže štúdium tohto problému je mimoriadne dôležité.