Sekundárne a terciárne štruktúra imunoglobulínov. Štúdia štruktúry imunoglobulínov

veľa práce na štúdiu o sekundárne a terciárne štruktúry bolo vykonané v posledných rokoch imunoglobulíny, za týchto úrovní organizácie proteínov určiť ich rôznych fyzikálno-chemické a funkčné vlastnosti. Tieto správy, ktoré sú teraz k dispozícii v tejto oblasti, vďačíme rad fyzikálnych metód. Nasledujúce stručne popisuje tie hlavné.

väčšina dôležitý výskum v štúdiu priestorovej štruktúry imunoglobulínov vykonaná veľmi nedávno - hovoríme o štúdium kryštálov týchto proteínov a ich podjednotiek pomocou röntgenových lúčov.

vlastnosť röntgenový Metóda je jeho použiteľnosť pre štúdium proteínov v kryštalickej forme. Proces kryštalizácie sa môže stabilizáciu proteínu v jednom z niekoľkých jeho izoforiem. Okrem toho sú jeho difrakčný vzor je v priemere v priebehu času. To sťažuje alebo dokonca nemožné uskutočniť štúdiu o dynamické správanie proteínu obsiahnutého v roztoku k nej. Preto je vhodným doplnkom pre röntgenovú analýzou sú niektoré iné metódy.

metóda Malé uhla RTG rozptyl a rozptyl neutrónov je založený na rozdelení analýzy intenzity rozptylu skúšaného roztoku a poskytuje informácie o celkovom tvare a objeme makromolekúl v roztoku.

metóda rozptyl optická rotácia umožňuje závislosti na otáčanie roviny polarizovaného svetla prechádzajúceho vzorkou, vlnová dĺžka pre určenie stupňa a-helicity a obsahovej štruktúry proteínov.

rýchlosť výmena vodíka deutérium, ktorý sa meria na základe rýchlosti zmeny intenzity niektorých pásov infračerveného spektra proteínu po jeho uvedení do v ťažkej vode, vyznačujúci sa tým, kompaktnosť a stabilitu proteínu globule.

Metóda kruhové polarizácie fluorescencie To vydáva analógový cirkulárneho dichroismu a odráža optickú aktivitu chromofory v jeho elektronicky excitovaného stavu. Vzhľadom k tomu, len fluorescenčné chromofory (najmä tryptofán) určujú fluorescenčné spektra kruhové polarizácie, táto metóda je selektívnejšie než kruhové spôsobu dichroismu, v ktorom je spektrum je v dôsledku všetkých adsorpčných chromofory.

imunoglobulíny obzvlášť užitočné pre tento typ analýzy, pretože každej doméne existuje len veľmi málo (jeden až tri) a tryptofán zvyšky okrem Toto, zaberajú podobné priestorovej polohy.

Princíp spôsobu polarizácie fluorescencie A je nasledovné: rýchlosť uvoľňovania fluorescenčného farbiva viazaného na proteínové molekuly roviny polarizácie vzrušujúce fluorescenčného svetla závisí na konštantnej viskozite a teplote objemu roztoku molekuly. Preto v závislosti na parametroch, charakterizujúce rýchlosť, viskozita roztoku možno vypočítať efektívne Stokesův polomer alebo efektívny objem molekuly. Tie sú priamo spojené s časovou koreláciu molekuly. Viac informácií o tejto možnosti, popísané nižšie.
Veľa z materiálu, ktorý je popísaná v našej články, získané pomocou štítku odstreďovania, takže sa zameriavajú na podrobnosti jeho popisu.

Štítok odstreďovania je stabilný nitroxylové zvyšok všeobecnej štruktúry. Jedinečnosť tejto metódy spin značiek je to, že vám umožní posúdiť lokálne konformační zmeny biopolymérov v prílohe štítku. Teória spôsobu a početných výsledkov získaných s ním pri štúdiu proteínov, nukleových kyselín, bunkové membrány a ďalších objektov, je podrobne popísané v niekoľkých recenzií a monografií.