Imunoglobulín štruktúra g. domény IgG

Ako je známe (Wu, Kabát, 1970), primárna štruktúra zvyšky variabilné oblasti To môže byť rozdelené do hypervariabilní ktorý spôsobil hlavné rozdiely medzi reťazami a nsgipervariabelnye alebo kostru, pozostatky. Zvyšky hypervariabilní k dispozícii v rôznych rozpúšťadlách a variabilné domény sú zložené rôznymi spôsobmi.

Napríklad prvý hypervariabilní oblasť ľahkého reťazca (L1) y Rei proteín je predĺžený reťazec, zatiaľ čo nové Meg proteínov a je vrátená do špirály. V tomto bode v proteínu MVČK 603 má vložku šesť aminokyselinových zvyškov, a táto oblasť je podlhovastá nehelikálních slučky. V kontraste ztomu, hoci s nepatrnými zmenami, umiestnenie rámu, nevariruyuschih zvyšky v rôznych oblastiach, sú veľmi podobné.

Táto homológie v terciárnej štruktúra variabilných domén To znamená, že zvyšky nevariruyuschie vytvoriť tuhý rám, ktorý by bol začlenený ako hypervariabilní slučky.
štyri domény (Dve premenné a dva permanentné) tvorí Fab-fragment. Je potrebné poznamenať, tieto vzory.

1. Oba permanentné domény vzájomne tesnejšie, čo vedie k väčšej kompaktnosti celého konštantné oblasti v porovnaní s premennou. To je preto, že konštantný domény interagujú so štyrmi vrstvami, ktoré tvoria veľkú kontaktnú plochu, zatiaľ čo variabilné domény interagujú tri segmentov vlákien.

2. Základné interakcie medzi doménami sú bočné, m, F., a variabilný a konštantný domény na seba vzájomne pôsobia, pričom pozdĺžne interakciu (medzi variabilný a konštantný) sú menej výrazné.

3. Ako ťažký reťazec domény, tj. E. VH a CH sú v užšom kontakte ako dva ľahké domény reťazca, ktorý spôsobuje nepatrné ohnutie `celkovej Fab-fragment. Rovnaký ohýbanie vlastné ľahkého reťazca dimér. Ten sa skladá z dvoch identické vo svojej primárnej štruktúre ľahkého reťazca - monoméry. Aj cez to, že uhol medzi domény jedného monoméru je 70 °, zatiaľ čo druhá - 110 °, a ktorý spôsobuje, že ohýbanie celé molekuly.

Štruktúra Fc-fragmentu sa vyznačuje neprítomnosťou takého ohnutiu. Oba EOS doména je tesne vedľa seba, ako je Cl a CH1 domény sú v Fab-fragmentu, zatiaľ čo domény CH2 nie sú vo vzájomnom kontakte, s výnimkou kovalentnej väzby v pántovej oblasti. Možno, že toto usporiadanie CH2 doména je nevyhnutná pre ich interakciu s prvej zložky komplementu. Je potrebné poznamenať, že výsledky merania RTG imunoglobulínov sú úplne v súlade s výsledkami získanými inými spôsobmi skôr.

Tak napríklad tým, že optický metódy - optické rotačné disperzie (. Trojica et al, 1971) a infračervená spektroskopia výmeny vodíka deutérium (Abaturov e a, 1969.). - zistilo sa, že hlavným prvkom sekundárne štruktúry peptidových reťazcov imunoglobulínov je beta-skladací.

Okrem toho existujú dôkazy, ukazujúci v prospech oblasti hypotézy (Edelman, 1973). Podľa tejto hypotézy, každý homológnej časť imunoglobulínu polypeptidových reťazcov asi 110 aminokyselinových zvyškov s jedným vnútorným disulfidovou väzbou koaguluje do oddelenej, relatívne nezávislé globule - doménu. Napríklad ľahké reťazce sú tvorené dvoma doménami ťažkého reťazca gama - od štyroch.

Video: Video 15 Ig Protilátky a imunoglobulín Function

Medzi globúl sú otvorené časti polypeptidového reťazca, obzvlášť citlivé na proteolytické enzýmy. Jeden (z najdôležitejších dôkaz lesa peptidových reťazcov imunoglobulínov len bolo možné použiť protsaz pre štiepenie ľahkých reťazcov v polovici, čo sa významne nemení svoju terciárnu štruktúru v porovnaní s natívnou reťazca. Tá bola preukázaná pomocou optických metód a výskum antigénne vlastnosti polovice.

V polovici 60. rokov sme boli prijaté veľmi rozumné dáta, založená predovšetkým na štúdium rekombinácie ťažkých a ľahkých reťazcov a označovanie afinitou, že zvyšky aminokyselín, ako ľahkého a ťažkého reťazca sa podieľajú na tvorbe aktívneho centra. Na modeloch založených na týchto štúdií rentgenostrukturpyh aktívny Fab-fragmenty vskutku zrejmé, že tieto dva reťazce tvoriaca aktívny dutiny miesta.

Video: Myeloma choroba Rustitskogo Calera

Klasické štúdie Kabat (Kabát, 1976) Karushovy (Karushovy, 1962) a Sela (Sela, 1970), na veľkosti aktívneho miesta sú tiež v dobrej zhode s štúdií röntgenové difrakcie fragmenty s dvoma antigén-viažuci proteíny myelómu aktivity.