Spôsob predĺženie a ukončenie translácie mRNA počas syntézy proteínov
Krok translácia mRNA počas predĺženia. Po začatí polypeptid je zostavený vo forme po sebe nasledujúcich aminokyselín, ktorá je určená sekvenciou mRNA. Tento proces, v ktorom sú každé pripojené aminokyseliny rozdelené dve GTP molekuly vyžaduje značné množstvo energie.
štádium predĺženie translácia mRNA To zahŕňa minimálny počet proteínových faktorov, ako počiatočnej fázy (tri EEF vs viac ako desať ELF), ale tieto sú považované za nevyhnutné EEF "ťahúň" syntézy proteínu na ribozómu. Na začiatku predĺženia metionylový-tRNA párových spojený sa štart kodóne mRNA k ribozómu nazýva peptidyl alebo časti P. Potom proteín faktor eEFIA (spojené s GTP) dodáva správne ďalšie aminoacyl-tRNA na ribozómy, aminoacyl oblasti alebo časti A.
Po správnom Kodoňová antikodon interakcie eEFIA energia uvoľnená hydrolýzou GTP.
Druhým faktorom, nazvaný eEFIB, Pomáha pri regenerácii aktívneho eEFIA poskytuje nepretržitú dodávku aminoacyl-tRNA na ribozómu.
Tretí (a posledný) faktor, nazvaný eEF2, sprostredkováva translokáciu peptidyl-tRNA z miesta P k miestu A a uľahčuje pohyb ribozómu pozdĺž mRNA. Pre tento ribozómovej translokácii tiež potrebujú energiu pochádzajúce z hydrolýzy GTP.

úroveň eEF2 v bunke odráža mieru syntézy proteínu aktivity. V podstate, v mliečnej žľaze obsahoval 20 krát viac eEF2, ako v pečeni, a špekuluje sa, že eEF2 je obmedzujúcim faktorom v syntéze mliečnych proteínov.
Činnosť všetkých troch EEF v cicavčích bunkách vystavené reguláciu fosforyláciou. Fosforylácie eEFIA inzulín stimuluje aktivitu predĺženie, ale neexistujú žiadne správy, že fosforylácia eEFIB ovplyvňuje rýchlosť pretiahnutie, nie. Na druhú stranu, inzulín spôsobuje defosforylácie eEF2, stimulovať aktivitu predĺženie.
fosforylácie eEF2 je najviac študoval a pravdepodobne najdôležitejšie mechanizmus pre zníženie predĺženie sadzby. EEF2 fosforylácie je katalyzovaná špecifickou Ca2 + -kalmodulin EEF2 závislé-kinázy. Aktivita eEF2 regulované kinázy mTOR-kináza, ale ako je to mTOR defosforylácie zostáva nejasný.
Krok ukončenie translácie mRNA
Posledná etapa vysielania - ukončenie. Začína, keď je stop kodóne umiestnený v oddiele A ribozómu. Táto udalosť je rozpoznaný proteínu eRF1, ktorý sa viaže na ribozóm a GTP spôsobom závislým katalyzuje štiepenie väzby medzi peptidy a tRNA, čím sa uvoľní proteín.
Druhý sa nazýva faktor uvoľňujúci ERF-3, slúži na podporu aktivity eRF1 v prítomnosti GTP.

Translokon imunoglobulíny. Kombinácia v- a gény protilátok
Syntéza Poliribosomny komplex protilátka. RNA podieľa na syntéze protilátok
Tvorba imunoglobulínových reťazcov. Prebytok protilátky syntéza L-reťazca
Syntéza imunoglobulínu ťažkého a ľahkého reťazca. Jednotná syntéza ťažkých a ľahkých reťazcov…
MRNA sa podieľa na syntéze protilátky. Metódy štúdia mRNA
Vlastnosti protilátkou mRNA. MRNA štruktúra imunoglobulínov
Trvanie mRNA protilátky. Vplyv na syntézu mRNA imunoglobulínu
Preklad mRNA. Vlastnosti translácia mRNA syntetizované protilátky
Prekurzory protilátok syntézy L-reťazec. Ekstrapeptidy a ich funkcie
Gény syntézu protilátky. Počet génov, ktoré sa zúčastňujú syntézy imunoglobulínov
Hybridizácia mRNA a DNA protilátok. Lokalizácia v- a gény v genóme imunoglobulínov
Simultánne syntéza rôznych imunoglobulínov. Krvotvorné kmeňové bunky
Štruktúra membránových imunoglobulínov. Pôvod povrchových protilátok
Transkripcie. Formy a druhy RNA buniek
Vaječníkov rastové faktory. Inzulín a epidermálneho rastového faktora
Kroky syntézy bielkovín v tele
Cesta iniciácie translácie mRNA počas syntézy proteínov
Regulácia transkripcie a translácie v oocytu
Etapy translácia mRNA počas syntézy proteínov
Zmena funkcií chromatínu v priebehu starnutia. zmena preklad
Vekové zmeny v genetickom aparáte buniek. zmeny chromozómov